단백질 구조기능학 2주차

2주차

1. Peptide Bond

1) Peptide plane

- alpha C, Carbonyl, N-H, alpha C 6개의 원자가 이루는 평면.

- 서로 다른 plane이 평행 여부는 R기의 크기가 결정.

- O-C-N의 공명구조로 증명.

2) Dihedral angle

- 서로다른 Plane의 각을 설명.

- phi : C-C를 기준으로 N-alpha C를 볼때의 각

- psi : N-C를 기준으로 carbonyl C-alpha C를 볼때의 각

3) 구조를 유지하는 힘

- 1차 : Peptide bond - 2차 : Hydrogen bond

- 3차/4차 : 이온, 이황화, 수소, 소수성 상호작용.

2. a-helix

1) 기본 개념

- 자연의 a-helix는 right-handed

- right-handed가 에너지 적으로 더 안정.

- 1바퀴에 3.6 아미노산.

- Pitch : 5.4 A.

- O(i)와 N(i+4) 사이의 상호작용.

- 음의값을 갖는 phi(-60), psi(-50).

2) a-helix의 구조

- Hole 안에 공간 없음.

- N -> C 말단으로 극성 존재

- Side Chain 외부 30도로 뻗음.

- 각 Residue 는 100도 차지.

- a-helix 단면 지름 6 A

- 1 aa = 1.5 A

3) a-helix의 안정성

- R그룹의 극성, 전하

- R 그룹의 크기

- R 그룹간의 상호작용

- Pro : 고리형으로, NH의 수소결합 불가.

- Gly : 크기가 작아서 방해.

- Ala : 작고, 전하가 없는 작용기. 안정성에 큰 도움.

- Tyr/Asn : Bulky. 등장빈도 낮음.

4) Ramachandran plot

- phi와 psi를 측정하여 2차 구조 예측이 가능.

- Pro, Gly 존재시 Kink 발생.

- 전하띈 resideus는 안정화 / 불안정화 시킬 수 있다.

- 외부 용매의 존재로 인해 axis가 굽어져서 구조의 굽힘이 발생 가능.

5) Helical Wheel Diagram

- a-helix 구조 표현.

- 원을 기준으로 100도 간격으로 아미노산 표시.

- Polar, Nonpolar한 영역 구분 가능 / 공간상 거리 비교 불가

6) Helical net diagram

- 공간상에서 거리에 대한 정보 제공

- 두 아미노산의 직선 거리 / 두 아미노산이 이루는 각

7) a-helix의 선호되지 않는 아미노산의 통계적 결과

- 작용기의 크기 : Gly, Val, Ile

- R기의 수소결합 : Ser, Asn, Asp

- 수소결합 불가 : Pro